Różne oblicza oksydazy fenolowej u zwierząt

Autor

  • Sylwia Stączek Zakład Immunobiologii, Instytut Biologii i Biochemii, Wydział Biologii i Biotechnologii, UMCS, Lublin
  • Katarzyna Grygorczuk Zakład Immunobiologii, Instytut Biologii i Biochemii, Wydział Biologii i Biotechnologii, UMCS, Lublin
  • Agnieszka Zdybicka-Barabas Zakład Immunobiologii, Instytut Biologii i Biochemii, Wydział Biologii i Biotechnologii, UMCS, Lublin
  • Anna Siemińska-Kuczer Zakład Immunobiologii, Instytut Biologii i Biochemii, Wydział Biologii i Biotechnologii, UMCS, Lublin
  • Lidiia Vertyporokh Zakład Immunobiologii, Instytut Biologii i Biochemii, Wydział Biologii i Biotechnologii, UMCS, Lublin
  • Mariola Andrejko Zakład Immunobiologii, Instytut Biologii i Biochemii, Wydział Biologii i Biotechnologii, UMCS, Lublin
  • Iwona Wojda Zakład Immunobiologii, Instytut Biologii i Biochemii, Wydział Biologii i Biotechnologii, UMCS, Lublin
  • Małgorzata Cytryńska Zakład Immunobiologii, Instytut Biologii i Biochemii, Wydział Biologii i Biotechnologii, UMCS, Lublin

Abstrakt

Oksydazy fenolowe są enzymami z klasy oksydoreduktaz, których główną funkcją jest utlenianie fenoli. Termin oksydaza fenolowa jest często używany zamiennie na określenie trzech różnych enzymów: tyrozynazy (EC 1.14.18.1), oksydazy katecholowej oraz lakazy. Spośród nich, jedynie tyrozynaza wykazuje dwie aktywności: (1) aktywność oksygenazy umożliwiającą hydroksylację monofenoli do orto-difenoli oraz (2) aktywność oksydazy odpowiedzialną za dalsze utlenianie orto-difenoli do orto-chinonów. Tyrozynaza jest kluczowym enzymem procesu melanogenezy, w wyniku którego powstają czarno-brązowa eumelanina i żółto-czerwona feomelanina. Poza rolą pigmentacyjną, melanina u człowieka pełni funkcję ochronną przed szkodliwym promieniowaniem ultrafioletowym, natomiast u zwierząt bezkręgowych zaangażowana jest w procesy twardnienia oskórka, gojenie ran, formowanie skrzepu, utrzymanie homeostazy jelita oraz reakcje obronne. U bezkręgowców tyrozynaza jest syntetyzowana jako proenzym, a jej aktywna forma pojawia się w wyniku uruchomienia kaskady proteaz serynowych nazywanej układem oksydazy fenolowej. Układ ten stanowi jeden z mechanizmów odporności wrodzonej.

Pobrania

Statystyki pobrań niedostępne.

Pobrania

Opublikowane

2017-12-20

Numer

Tom 63 Nr 4 (2017): Numer specjalny poświęcony tematyce Konferencji ENZYMOS ?Enzymy w Nauce i Przemyśle?

Dział

Artykuły

Licencja

Zawartość kwartalnika jest rozpowszechniana na licencji Creative Commons Uznanie autorstwa-Na tych samych warunkach 4.0 Międzynarodowe (CC BY-SA 4.0). Uznanie autorstwa — Utwór należy odpowiednio oznaczyć, podać link do licencji i wskazać jeśli zostały dokonane w nim zmiany . Możesz to zrobić w dowolny, rozsądny sposób, o ile nie sugeruje to udzielania przez licencjodawcę poparcia dla Ciebie lub sposobu, w jaki wykorzystujesz ten utwór. Na tych samych warunkach — Remiksując utwór, przetwarzając go lub tworząc na jego podstawie, należy swoje dzieło rozpowszechniać na tej samej licencji, co oryginał.

Prawa autorskie do prac © pozostają przy autorach.

Prawa autorskie do czasopisma ©  posiada Polskie Towarzystwo Biochemiczne.