Nietypowy semichinon jako element buforujący przepływ elektronów przez cytochromy z rodziny bc

Autor

  • dr Łukasz Bujnowicz Zakład Biofizyki Molekularnej; Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego w Krakowie
  • dr hab. Marcin Sarewicz Zakład Biofizyki Molekularnej; Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii; Uniwersytet Jagielloński, Kraków
  • prof. dr hab. Artur Osyczka Zakład Biofizyki Molekularnej; Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii; Uniwersytet Jagielloński, Kraków

DOI:

https://doi.org/10.18388/pb.2020_326

Abstrakt

Cytochrom bc1, obecny w układach oddechowych, wraz z cytochromem b6f obecnym w roślinnych układach fotosyntetycznych, tworzą rodzinę kompleksów bc. Główną rolą tych enzymów jest budowanie siły protonomotorycznej w poprzek błon bioenergetycznych dzięki sprzęgnięciu translokacji protonów z transferem elektronów z puli rozpuszczalnych w błonie pochodnych chinonów na pulę białkowych przenośników elektronów. Mimo wielu lat badań nie jest w pełni znany mechanizm utlenienia pochodnych chinolu w miejscu QO. Zakłada się, że proces ten przebiega przez niestabilną formę częściowo utlenionego chinolu – semichinon, który może być substratem w ubocznej reakcji powstawania anionorodnika ponadtlenkowego. Semichinon ten pozostaje wciąż nieuchwytny eksperymentalnie. Zaobserwowano natomiast w miejscu QO metastabilną formę semichinonu sprzężoną magnetycznie ze zredukowanym klastrem żelazowo-siarkowym. Klaster ten jest jednym z kofaktorów redoks w enzymach z rodziny bc. Wyniki  eksperymentalne wskazują, że sprzężony z klastrem semichion jest dodatkowym stanem w katalizie enzymu i może częściowo zapobiegać niepożądanym reakcjom ubocznym w miejscu QO, w tym produkcji anionorodnika ponadtlenkowego.

Downloads

Download data is not yet available.

Downloads

Opublikowane

2020-06-27

Numer

Dział

Artykuły